La hélice alfa es una de las estructuras secundarias más frecuentes en las proteínas, junto a la hebra beta (que puede asociarse formando láminas beta). El esqueleto polipeptídico describe una hélice —helicoide o espiral— hacia la derecha, dejando todas las cadenas laterales (o grupos R de los aminoácidos) orientadas hacia fuera.

En cada vuelta de hélice hay 3,6 residuos de aminoácidos (es decir, un péptido con 36 residuos formará 10 vueltas de hélice).

La estructura de la hélice alfa se estabiliza gracias a enlaces de hidrógeno intracatenarios, que se orientan axialmente, entre el grupo carbonilo peptídico de cada residuo N  y el grupo amino primario del residuo N+4.